BioRxiv：新冠病毒潜在感染途径被空军军医大学陈志南制作团队发现

晚期的分析推测，新冠大肠杆菌通过联结复合物静脉紧迫素转换酶（ACE2）进入蛋白质。然而，ACE2广泛产自于各种组织，胸腔、胃、腹腔等，在控制血压、预防心力衰竭和胃损伤等方面不具重要作用。在气管ACE2的丢失能够减弱静脉通透性和栓塞，造成严重的肺损伤。因此，以ACE2为内源性治疗新冠大肠杆菌，可能会适得其反，产生因素。

在未来会的预印本网站BioRxiv，空军军医大学的陈志南院士小组在线发表题为：“SARS-CoV-2 invades host cells via a novel route： CD147-spike protein”的文章。分析称他们推测新冠大肠杆菌原先入侵消化道蛋白质的间接地，即新冠大肠杆菌S蛋白质可与消化道蛋白质上的复合物CD147联结，进而病毒蛋白质。这一原先间接地为推测特定炎新冠病物不具指导意义。

CD147不属于跨膜的免疫反应球蛋白质，与发生、疟原虫来袭和大肠杆菌病毒有关系。已有分析推测CD147能加强SARS大肠杆菌灌注蛋白质，CD147拮炎剂对SARS大肠杆菌不具抑制作用。在本次分析中所，对Vero E6蛋白质系开展体外培养，病毒新冠大肠杆菌（100TCID50）。结果推测人源化的炎CD147血清互补性的抑制新冠大肠杆菌S蛋白质与CD147的联结。

分析管理人员依靠多种免疫反应学核心技术推测CD147与新冠大肠杆菌S蛋白质相互作用。通过很薄等离子体振荡（SPR）推测CD147与S蛋白质侄和比值为1.85×10-7 M。通过炎CD147血清（分析小组自行设计）和炎新冠大肠杆菌S蛋白质血清（日本制造义翘无极）开展免疫反应共沉淀样品，结果与SPR一致。依靠日本制造义翘无极和自行设计血清开展WB实验，获得相近的结果。在ELISA样品中所，用炎CD147血清与新冠大肠杆菌S蛋白质竞争，分析两者与CD147的联结能够。同样用日本制造义翘无极的新冠大肠杆菌S蛋白质血清孵育样品。表明CD147和新冠大肠杆菌S蛋白质的EC50为68.83μg/mL。通过互补性抑制试验，炎CD147血清能够互补性抑制新冠大肠杆菌S蛋白质与CD147联结，IC50为16.44μg/mL。

分析管理人员还进一步的依靠免疫反应PET检视病毒新冠大肠杆菌的Vero E6蛋白质。蛋白质切片经过附加的一炎炎CD147血清（分析小组自行设计）和炎新冠大肠杆菌S蛋白质血清（日本制造义翘无极）处理后，依靠胶体金标记通则开展样品。结果推测这两种蛋白质主要实际上于Vero E6蛋白质的大肠杆菌包涵体中所，说明CD147和新冠大肠杆菌S蛋白质相互作用，减弱大肠杆菌对消化道蛋白质的来袭。

总之，分析结果表明CD147是新冠大肠杆菌S蛋白质的潜在复合物，两种蛋白质相互作用能加强新冠大肠杆菌对消化道蛋白质的来袭，因此，该分析结果为COVID-19治疗类固醇核心技术开发给予了原先内源性。义翘无极SARS-CoV-2 S蛋白质单克隆血清ELISA样品结果如下图，如果想要了解更多流感大肠杆菌血清厂商，可以扫描图中所二维码。

完整原文：

Ke Wang， Wei Chen， Yu-Sen Zhou， et al. SARS-CoV-2 invades host cells via a novel route： CD147-spike protein. BioRxiv 2020.03.14.988345； doi： https：//doi.org/10.1101/2020.03.14.988345.